Symbole des périodes glaciaires de la préhistoire, le mammouth laineux descend pourtant d’un ancêtre africain, comme les éléphants actuels, apparu il y a 6 à 7 millions d’années. Comment ce mastodonte, qui a migré vers le Nord au moment où l’Arctique se refroidissait, il y a un à deux millions d’années, s’est-il adapté à des températures inférieures à zéro?
En plus de se couvrir de laine et de réduire la taille de ses oreilles, le mammouth a adapté le transport de l’oxygène dans son sang pour qu’il demeure efficace même dans le froid, selon une étude publiée aujourd’hui par la revue Nature Genetics.
Ressuscitée grâce à une bactérie
L’équipe de Kevin Campbell (Université du Manitoba, Canada) et d’Alan Cooper (Université d’Adélaïde, Australie) a réussi à recréer cette protéine du sang à partir de l’ADN d’un mammouth de 43.000 ans, retrouvé il y a plusieurs années dans le permafrost sibérien. Les chercheurs ont isolé les gènes permettant la fabrication de l’hémoglobine chez le mammouth et les ont ensuite insérés chez la bactérie E. coli pour qu’elle produise la protéine. Cette méthode est par exemple utilisée pour produire de l’insuline humaine. L’hémoglobine du mammouth a ensuite été comparée à celle de l’éléphant d’Afrique et de son cousin d’Asie.
Economie d'énergie
Chez l’éléphant actuel, comme chez l’humain, l’apport d’oxygène dans les muscles fonctionne mieux à haute qu’à basse température. En effet l’oxygène se lie avec l’hémoglobine, qui peut ainsi la transporter. Cependant plus la température diminue plus les liens entre la protéine et le gaz se resserrent, réduisant du même coup l’oxygénation des tissus. L’hémoglobine du mammouth laineux diffère de celle des éléphants, expliquent Campbell et ses collègues: elle permet justement de réduire la chaleur nécessaire à la livraison de l’oxygène.
Ainsi les pattes du mammouth pouvaient être bien oxygénées sans avoir besoin d’être réchauffées, suggèrent les chercheurs. Ce système, à l’œuvre chez les rennes arctique, permettait sans doute au mastodonte d’économiser de l’énergie.
Cécile Dumas
sciencesetavenir.fr
L’équipe de Kevin Campbell (Université du Manitoba, Canada) et d’Alan Cooper (Université d’Adélaïde, Australie) a réussi à recréer cette protéine du sang à partir de l’ADN d’un mammouth de 43.000 ans, retrouvé il y a plusieurs années dans le permafrost sibérien. Les chercheurs ont isolé les gènes permettant la fabrication de l’hémoglobine chez le mammouth et les ont ensuite insérés chez la bactérie E. coli pour qu’elle produise la protéine. Cette méthode est par exemple utilisée pour produire de l’insuline humaine. L’hémoglobine du mammouth a ensuite été comparée à celle de l’éléphant d’Afrique et de son cousin d’Asie.
Economie d'énergie
Chez l’éléphant actuel, comme chez l’humain, l’apport d’oxygène dans les muscles fonctionne mieux à haute qu’à basse température. En effet l’oxygène se lie avec l’hémoglobine, qui peut ainsi la transporter. Cependant plus la température diminue plus les liens entre la protéine et le gaz se resserrent, réduisant du même coup l’oxygénation des tissus. L’hémoglobine du mammouth laineux diffère de celle des éléphants, expliquent Campbell et ses collègues: elle permet justement de réduire la chaleur nécessaire à la livraison de l’oxygène.
Ainsi les pattes du mammouth pouvaient être bien oxygénées sans avoir besoin d’être réchauffées, suggèrent les chercheurs. Ce système, à l’œuvre chez les rennes arctique, permettait sans doute au mastodonte d’économiser de l’énergie.
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